Лактатдегидрогеназа

Лактатдегидрогеназа A
(M субъединица)
Lactate dehydrogenase M4 (muscle) 1I10.png
Человеческая лактатдегидрогеназа М 4 (изоформа выделена из склетених мышц)
Идентификаторы
Символ LDHA
Другие символы LDHM, ЛДГА
Entrez 3939
OMIM 150000
RefSeq NM_005566
UniProt P00338
Другая информация
Шифр КФ 1.1.1.27
Локус Хр.11 p15.4
Лактатдегидрогеназа B
(H субъединица)
Идентификаторы
Символ LDHB
Другие символы ЛДГ D
Entrez 3945
HUGO 6541
OMIM 150100
RefSeq NM_002300
UniProt P07195
Другая информация
Шифр КФ 1.1.1.27
Локус Хр.12 p12.2-12.1
Лактатдегидрогеназа C
Идентификаторы
Символ LDHC
Другие символы ЛДГ C
Entrez 3948
HUGO 6544
OMIM 150150
RefSeq NM_002301
UniProt P07864
Другая информация
Шифр КФ 1.1.1.27
Локус Хр.11 p15.5-15.3

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ или L-лактат: NAD-оксидоредуктазы (LDH) 1.1.1.27) - фермент, который участвует в реакциях гликолиза. Молекулярная масса составляет 144 кДа. Лактатдегидрогеназа катализирует превращение лактата в пируват, при этом образуется НАД Н. Представлен пятью изоформами.

Впервые лактатдегидрогеназа была выделена из мышц Меергофом в 1909 году, а в 1940 году Штрауб получил ее в кристаллическом виде.

Лактатдегидрогеназа устойчива к воздействию определенных химических факторов, например к действию реактивов, окисляющие или блокируют сульфгидрильные группы, например, в йодоацетату и йодобензоату. Активность лактатдегидрогеназы снижается при повышении концентрации пирувата выше 10-4 М. Значительное ингибирование, обратимое при добавлении цистеина, происходит при инкубации с парахлормеркурийбензоатом.


Структура

Активной формой лактатдегидрогеназы (молекулярная масса 144 кДа) является тетрамер из 4 субъединиц. Каждая субъединица образована пептидной цепью с 334 аминокислот (36 кДа). В тетрамера субъединицы занимают эквивалентные положения; каждый мономер содержит активный центр.

В организме млекопитающих есть два различных типа субъединиц ЛДГ (H и M), они несколько отличаются по аминокислотной последовательностью и каталитическими свойствами, и могут образовывать тетрамеры в любом соотношении. В миокарде содержатся преимущественно тетрамеры, состоящие из 4-х Н-субъединиц (от англ. H eart ), В печени и скелетных мышцах преобладает М 4 ЛДГ.


Пиридиннуклеотидни коферменты

Все дегидрогеназы нуждаются кофермента для переноса восстановительных эквивалентов. Наиболее распространенными являются коферменты динуклеотидного типа, в котором два нуклеозид -5'-монофосфат соединены фосфоангидридним связью. ЛДГ и многие другие дегидрогеназ в качестве кофермента используют никотинамид, сокращенно НАД + ( англ. NAD + ).

В окислительно-восстановительных реакциях с участием НАД окисляется или восстанавливается только никотинамидных кольцо. При окисления лактата дегидрогеназа отщепляет от него два атомы водорода, т.е. есть два электроны и два протоны. Однако на НАД + переносится только гидрид-ион (H -, два электрона и один протон). Акцептором гидрид-иона является атом карбона в пара-положении к атому азота никотинамидных кольца НАД +. В этом месте образуется алифатическая СН 2-группа, перестраиваются двойные связи кольца и исчезает положительный заряд. Второй протон высвобождается в среду и (поэтому восстановленную форму кофермента правильнее записывать НАДН + H +). При окислении или восстановлении никотинамидных кольца меняются также спектральные характеристики кофермента. Поэтому при реакции можно легко следить спектрофотометрическим методом.

Рекции преобразования лактата в пируват, катализируемой лактатдегидрогеназы

Изоформы ЛДГ

Изоформы ЛДГ:

H - heart; M - muscle

  • ЛДГ1 (H4M0)
  • ЛДГ2 (H3M1)
  • ЛДГ3 (H2M2)
  • ЛДГ4 (H1M3)
  • ЛДГ5 (H0M4)


Колба Это незавершенная статья по биохимии.
Вы можете помочь проекту, исправив и дополнив ее.