Аминокислоты

общая схема α аминокислоты

1. Общая информация

Аминокислота - это азотосодержащее карбоновая кислота, то есть - это вещество, молекула которого одновременно содержит аминогруппу -NH ₂ и карбоксильную группу -СООН, и углеродный скелет. Затем, к которому атома углерода присоединена амино-(или имины-) группа, аминокислоты делятся на α, β, γ и т. д. При этом α-аминокислотами называются такие, в которых карбоксильная и аминогруппа присоединены к одному и тому же атому углерода; β-аминокислотами - такие, где аминогруппа присоединена к атому углерода, соседнего с тем, к которому присоединена карбоксильная; γ-аминокислотами - такие, где аминогруппа присоединена через один атом углерода от карбоксильной, и так далее.

Остаток аминокислоты - это то, что остается от аминокислот при потере ими молекулы воды в ходе формирования пептидной связи (когда аминогруппа теряет ион Н +, а карбоксильная - ион ОН-).

Аминокислоты являются структурными единицами, из которых построены протеины (белки). Благодаря пептидной связям они формируют полимерные цепи, называются полипептидами (если они относительно короткие), или полноценные белковые молекулы.

В состав протеинов входят 20 α-аминокислот, которые кодируются генетическим кодом и называются протеиногенным или стандартными аминокислотами. Кроме них в организме вырабатываются и другие аминокислоты, называются непротеиногеннимы или нестандартными. Одна из стандартных аминокислот, пролин, имеет вторичную аминогруппу (= NH вместо-NH _2), которая также часто называется иминогрупою.

Как минимум еще две аминокислоты, кроме двадцати "стандартных", изредка могут быть приобщены к формированию протеинов:

• Селеноцистеин, входящий в некоторых немногочисленных белков и кодируется в этих случаях кодоном UGA, который обычно означает конец синтеза;
• Пирролизин, что используется некоторыми метаногенном бактериями при выработке метана. Также, как и селеноцистеин, кодируется стоп-кодоном этих организмов, но в данном случае это кодон UAG.

Несмотря на то, что генетическим кодом живых существ кодируются только 20 аминокислот, в природе их найдено около ста. Некоторые из аминокислот также найдены и в метеоритах, особенно в тех, которые называются карбоген-хондриты. Бактерии и растения могут производить довольно необычные аминокислоты, которые могут приобщаться в состав пептидных антибиотиков (низин, аламетицин) лантионин - связан дисульфидных химической связью димер аланина - совместно с ненасыщенными аминокислотами входящей в состав лантибиотикив (пептидные антибиотики бактериального происхождения). 1-аминоциклопропан-1-карбоксильная кислота (АСС) - небольшая по молекулярной массе широко распространена циклическая аминокислота, которая выступает промежуточным продуктом в синтезе растительного гормона этилена.

В дополнение к синтезу протеинов, аминокислоты в животном организме выполняют много других важных биологических функций. Глицин и глутамат ( анион глутаминовой кислоты), кроме вхождения в состав протеинов, используются также как нейромедиаторы при нервной передачи через химические синапсы. Большое количество аминокислот являются промежуточными продуктами при синтезе других важных веществ: так, триптофан является прекурсором нейромедиатора серотонина, а глицин является одним из реагентов в синтезе порфирины (таких как дыхательный пигмент гем). Также биологически важны и нестандартные аминокислоты: ГАМК (еще один нейромедиатор), карнитин (используется для транспорта липидов в клетке), орнитин, цитруллин, гомоцистеин, гидроксипролин, гидроксилизин, саркозин и т.д..

Некоторые из 20-ти протеиногенным аминокислот называются "незаменимыми" - это такие, которые не производятся в организме и должны поступать с пищей. Для человека это лизин, лейцин, изолейцин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан, валин, а для детей также гистидин и аргинин.

2. Общая структура

"R" представляет радикал, или "боковой цепи", что является специфическим для каждого отдельного аминокислоты. По свойствам радикала аминокислоты делятся на 4 группы: кислотные, основные, гидрофильные (полярные), гидрофобные (неполярные).

Оптическая изомерия

Кроме глицина, где R = Н, стандартные аминокислоты образуют два оптически активных изомеры, которые обозначаются буквами L и D. Эти изомеры не различаются по химическим свойствам, но по-разнообразия вращают плоскость поляризации света, проходящего через их раствор. В состав протеинов входят практически только L-изомеры. D-изомеры аминокислот найдены в составе некоторых протеинов, которые образуются в организме морских брюхоногих моллюсков конусов, и в составе клеточных стенок бактерий.

3. Образование пептидной связи

Все протеины и белковые молекулы образуются благодаря связыванию аминокислот пептидной связью с утратой ими, при этом, одной молекулы воды для каждой пары аминокислот.

Стадии формирования пептидной связи:

1 - Аминокислота

2 - Ионизированная аминокислота в водном растворе (в форме цвиттер-иона)

3 - две аминокислоты образуют пептидную связь

4. Протеиногенные аминокислоты

Структурные формулы протеиногенным аминокислот (в ионизированной форме), их трьохлитерови и однолитерови кода. Синим обозначена аминогруппа, зеленым - карбоксильная группа, коричневым - радикал.

5. Химические свойства

Литература

• Глоссарий терминов по химии / / Й.Опейда, О.Швайка. Ин-т физико-органической химии и углехимии им .. Л. М. Литвиненко НАН Украины, Донецкий национальный университет - М.: "Вебер", 2008. - 758 с. ISBN 978-966-335-206-0

.........