Рибосома

Схема связывающих РНК участков рибосомы. Буквами обозначены участки связывания тРНК. А - аминоацил-тРНК-связывающая участок, Р - пептидил-тРНК-связывающая участок, Е - участок выхода тРНК (от англ. Exit).

Рибосома (ribosome) является немембранною органелл клетки, состоящий из рРНК и рибосомных белков ( протеинов). Рибосома осуществляет биосинтез белков транслируя мРНК полипептидная цепь. Таким образом, рибосому можно считать фабрикой, производящей белки, основываясь на имеющейся генетической информации. В клетке созревшие рибосомы находятся преимущественно в компартментах, для активного белкового синтеза. Они могут свободно плавать в цитоплазме или быть прикрепленными к цитоплазматического стороны мембран эндоплазматического ретикулума или ядра. Активные (те что есть в процессе трансляции) рибосомы находятся преимущественно в виде полисом. Существует ряд свидетельств, указывающих на то, что рибосома является рибозимов.

1. Исторический обзор

Рибосомы были обнаружены в начале 1950-х годов. Первое глубокое исследование и описание рибосом, как клеточных органелл, было осуществлено Джорджем Паладе (George E. Palade). По имени исследователя, рибосомы были названы "частицами Паладе", но потом, в 1958 году, их было переименовано в "рибосомы" учитывая высокое содержание РНК. Роль рибосом в биосинтезе белков было установлено более десятилетием позже.

2. Строение рибосомы

2.1. Общее устройство

Атомарная модель строения 50S рибосомы Haloarcula marismortui

Атомарная модель строения 30S рибосомы Thermus thermophilus

Рибосомы прокариот и эукариот очень сходными по строению и функции, но отличаются размером. Они состоят из двух субъединиц: одной большой и одной маленькой. Для процесса трансляции необходимо слаженное взаимодействие обеих субъединиц, вместе составляют комплекс с молекулярной массой несколько миллионов дальтон (Da). Субъединицы рибосом обычно обозначаются единицами Сведберга (S), что является мерой скорости седиментации при центрифугирования и зависят от массы, размера и формы частицы. Обозначенные в этих единицах, большая субъединица является 50S или 60S (прокариотических или эукариотические, соответственно), имела является 30S или 40S, и целая рибосома (комплекс малой вместе с большой) 70S или 80S.

2.2. Молекулярный состав

Молекулярный состав рибосом довольно сложным. Например, рибосома дрожжей "Saccharomyces cerevisiae" состоит из 79 рибосомных белков и 4 различных молекул рРНК. Биогенез рибосом также чрезвычайно сложным и многоступенчатым процессом, происходящим в ядре и ядрышке эукариотической клетки.

Атомная структура большой субъединицы (50S) организма Haloarcula marismortui была опубликована N. Ban et al. В журнале Science 11 августа 2000. Вскоре после этого, 21шого сентября 2000 года BT Wimberly, et al., Опубликовали в журнале Nature структуру 30S субъединицы организма Thermus thermophilus. Используя эти координаты, MM Yusupov, et al. Сумели реконструировать целую 70S частицу Thermus thermophilus и опубликовать ее в журнале Science, в Мае 2001. В 2009 году профессор Джордж Чьорч (George Church) и коллеги из Гарварда создали полностью функциональную искусственную рибосому в обычных условиях, которые присутствуют в клеточном среде. Как конструкционные элементы использовались молекулы с расщепленной с помощью энзимов кишечной палочки. Созданная рибосома успешно синтезирует белок, отвечающий за биолюминесценцию.

2.3. Центры связывания РНК

Рибосома содержит четыре сайты связывания для молекул РНК : один для мРНК и три для тРНК. Первый сайт связывания тРНК называется сайтом "аминоацил-тРНК", или "А-сайтом". В этом сайте содержится молекула тРНК "заряженная" "следующей" аминокислотой. Второй сайт, "пептидил-тРНК 'связывая, или" P-сайт', содержит молекулу тРНК, связывающей растущий конец полипептидной цепи. Третий сайт, это "сайт выхода", или "E-сайт". В этот сайт попадает пустая тРНК которая лишилась растущего конца полипептида, после его взаимодействия с последующей "заряженной" аминокислотой в пептидильному сайте. Сайт связывания мРНК находится в малой субъединицы. Он удерживает рибосому "нанизаны" на мРНК которую рибосома транслирует.

3. Функция

Схематическое изображение рибосомы в процессе трансляции. Малая субъединица связывает мРНК, а большая субъединица напрямляе аминоацил-тРНК и пептидил-тРНК к матричной РНК, контролируя правильное спаривания соответствующих триплетов

Рибосома является органеллы, на которой происходит трансляция генетической информации закодированной в мРНК. Эта информация воплощается в синтезированный тут же полипептидный цепь. Рибосома несет двоякую функцию: является структурной платформой для процесса декодирования генетической информации с РНК, и обладает каталитическим центром ответственным за формирование пептидной связи, так называемым "пептидил-трансферазним центром". Считается пептидил-трансферазна активность ассоциируется с рРНК, и поэтому рибосома является рибозимов.

4. Общая информация

В эукариотических организмах рибосомы можно найти не только в цитоплазме, но и внутри в некоторых крупных мембранных органеллах, в частности в митохондриях и хлоропластах. Строение и молекулярный состав этих рибосом отличается от состава общеобразовательных клеточных рибосом, и есть ближе в состав рибосом прокариот. Такие рибосомы синтезируют органелл-специфические белки, транслируя органелл-специфическую мРНК.

5. Болезни

Считается, что генетические дефекты рибосомных белков и факторов биогенеза рибосом является летальными на ранних эмбриональных стадиях развития высших организмов. Экспериментальный мутагенез рибосомных белков в Drosophila melanogaster ( мутации minute) вызывает общий фенотип : заниженная скорость митоза, уменьшен размер тела, занижена фертильность, короткие реснички. Существует ряд свидетельством связывают раковую трансформацию клеток млекопитающих с расстройствами трансляционной системы в целом и расстройствами системы биогенеза рибосом частности.

6. Литература

1. Alberts, B. 1994. Molecular Biology of the Cell. Garland Pub., New York. xliii, 1294, 67 p.
2. Nissen, P., J. Hansen, N. Ban, PB Moore, and TA Steitz. 2000. The structural basis of ribosome activity in peptide bond synthesis. Science. 289:920-30.
3. Ruggero, D., and PP Pandolfi. 2003. Does the ribosome translate cancer? Nat Rev Cancer. 3:179-92.
4. Sydorskyy, Y. 2005. Identification and characterization of novel ribosome biogenesis factors. Doctoral Thesis, Department of Cell Biology, University of Alberta. Edmonton, Canada.
5. Uechi, T., T. Tanaka, and N. Kenmochi. 2001. A complete map of the human ribosomal protein genes: assignment of 80 genes to the cytogenetic map and implications for human disorders. Genomics. 72:223-30.
6. Venema, J., and D. Tollervey. 1999. Ribosome synthesis in Saccharomyces cerevisiae. Annu Rev Genet. 33:261-311.